Denaturation protéin

Konformasi (struktur) anu ranté péptida ieu maréntahkeun na téh unik keur unggal protéin. Dina kaayaan husus aya gap angka nu gede ngarupakeun beungkeut nu nyaimbangkeun struktur spasial ti molekul sanyawa. Hasilna, gap tuntas sakabeh molekul (atawa nyangkokkeun penting tujuanana) bentukna coil acak. proses ieu disebut "denaturation". robah kieu bisa memicu panas ti sawidak ka dalapan puluh darajat. Ku kituna, unggal molekul, gap kana hasilna bisa béda dina konformasi ti lianna.

Denaturation protéin lumangsung dina pangaruh naon agén sanggup ngaruksak beungkeut non-kovalén. prosés ieu bisa lumangsung dina kaayaan basa atawa asam, dina beungeut nu bagian fase, handapeun Peta tina sababaraha sanyawa organik (phenols, alkohol jeung nu lianna). denaturation protéin bisa lumangsung dina pangaruh guanidinium klorida atawa uréa. Ceuk agén ngabentuk beungkeut lemah (hidrofobik, ionik, hidrogén) kalawan karbonil atanapi amino grup tina tulang tonggong péptida kalawan sababaraha grup tina résidu asam amino, ngaganti protéin sadia sorangan beungkeut hidrogén jeroeun molekul. Hasilna, robah nu lumangsung dina struktur sékundér jeung térsiér.

Lalawanan ka agén nu ngakibatkeun denaturasi utamana gumantung kana ayana dina molekul sanyawa protéin beungkeut disulfida. Trypsin inhibitor boga tilu beungkeut S - S. Dina kaayaan recovery ti denaturation protéin lumangsung tanpa pangaruh séjén. Mun salajengna nahan sambungan dina kondisi dimana oksidasi nu dilumangsungkeun SH-grup tina mistina sarta formasi beungkeut disulfida, anu konformasi aslina ieu disimpen. Ayana malah beungkeut disulfida tunggal nyata ngaronjatkeun kuatna struktur spasial.

denaturation protéin, ilaharna dibiruyungan panurunan dina kaleyuran. Babarengan ieu endapanana mindeng bentuk. Ieu lumangsung dina wangun "protéin curdled". Mun kadarna tinggi sahiji sanyawa dina leyuran, "koagulasi" ngalaman sakabéh solusi, sakumaha, contona, ieu kajadian nalika ngagolakkeun endog. Nalika denaturation protéinna leungiteun aktivitas biologis na. Prinsip ieu dumasar pamakéan asam carbolic (leyuran cai fénol) salaku hiji zat antiseptik.

The instability ngeunaan struktur spasial, kamungkinan luhur gagal dina pangaruh rupa agén téh nyata hese ngasingkeun jeung panalungtikan protéin. Ogé dijieun sababaraha masalah nalika ngagunakeun sanyawa dina ubar jeung industri.

Lamun denaturation protéin ieu dilumangsungkeun ku paparan ka hawa tinggi, cooling slow lumangsung dina kaayaan nu tangtu dina prosés renativatsii - recovery ti pituin (asli) konformasi. Kanyataan ieu ngabuktikeun yén peletakan tina ranté péptida ieu saluyu jeung struktur primér.

Wangunan nu konformasi pituin (lokasi sumber) nyaéta prosés spontan. Dina basa sejen, susunan pakait jeung jumlah minimum énergi bébas dikandung dina hiji molekul. Hiji bisa jadi hasilna disimpulkan yén struktur spasial sanyawa nu geus disandikeun dina sekuen asam amino dina ranté péptida. Ieu dina gilirannana hartina kabeh polipéptida patali ku alternation asam amino (contona, ranté mioglobinovye péptida), bakal nyandak hiji konformasi identik.

Protéin tiasa béda anu signifikan dina struktur primér, sanajan saeutik atawa pancén idéntik dina konformasi.