Organisasi struktural tingkat molekul protéin: struktur sekundér hiji protéin

Dasar Struktur protéin sarta proteids tina ranté polipéptida, sarta molekul protéin bisa diwangun ku hiji, dua atawa leuwih sirkuit. Tapi, sipat fisik, biologis jeung kimia biopolymers anu disababkeun teu ngan hiji struktur kimiana umum nu bisa janten "hartina", tapi ogé ku tingkat séjén tina organisasi molekul protéin.

Struktur primér protéin ditangtukeun ku komposisi asam amino kualitatif jeung kuantitatif. beungkeut péptida nu jadi dadasar tina struktur primér. Pikeun kahiji kalina hipotesa ieu ngusulkeun dina 1888 A. Ya. Danilevsky, sarta engké sangkaan na anu dikonfirmasi ku sintésis péptida nu dilumangsungkeun ku E. Fischer. Struktur Molekul protéin di jéntré ditalungtik A. Ya. Danilevskim sarta E. Fischer. Numutkeun téori ieu, molekul protéin diwangun ku angka nu gede ngarupakeun résidu asam amino nu disambungkeun ku beungkeut péptida. molekul protéin bisa mibanda hiji atawa leuwih ranté polipéptida.

Nalika strukturna primér protéin dipaké pikeun agén test kimiawi sarta énzim proteolytic. Ku kituna, ngagunakeun metoda Edman pisan merenah pikeun ngaidentipikasi asam amino terminal.

Struktur sékundér protéinna nembongkeun konfigurasi spasial ti molekul protéin. Aya di handap sekundér jenis struktur: alfa-helix, béta-spiral, helix kolagén. Elmuwan geus kapanggih yén paling karakteristik struktur alfa-helix tina péptida.

Struktur sékundér protéinna ieu stabilized ku cara maké beungkeut hidrogén. Kiwari dimungkinkeun timbul antara atom hidrogén nu kabeungkeut ku hiji atom nitrogén electronegative tina hiji beungkeut péptida, jeung hiji atom karbonil oksigén ti kaopat hiji asam amino na, sarta aranjeunna diarahkeun sapanjang spiral anu. itungan énergi némbongkeun yén polimérisasi tina ieu asam amino téh leuwih efisien katuhu alfa-helix, nu aya dina protéin pituin.

Struktur sékundér hiji protéin: struktur béta-lambar

Ranté polipéptida dina béta-tilep nu pinuh ngalegaan. Béta-tilep kabentuk ku interaksi dua beungkeut péptida. Struktur ieu téh ciri protéin serat (keratin, serat, jsb). Dina sababaraha hal, béta-keratin dicirikeun ku susunan paralel tina ranté polipéptida nu salajengna stabilized ku interchain beungkeut disulfida. Ranté polipéptida sutra serat sabudeureunana anu antiparallel.

Struktur sékundér protéinna: helix kolagén

Wangunan diwangun ku tilu ranté tropocollagen spiralized, anu ngabogaan wangun rod. Spiralized ranté curl jeung ngawangun superhelix a. Helix stabilized ku beungkeut hidrogén antara hidrogén tina péptida kajadian résidu asam amino amino dina hiji ranté jeung oksigén ti gugus karbonil nu résidu asam amino tina ranté sejen. Struktur kolagén dibere méré kakuatan tinggi na élastisitas.

Struktur térsiér protéinna

Paling protéin dina kaayaan pituin anu struktur pisan ci, nu ditangtukeun ku bentuk, ukuran, jeung polaritasna tina radikal asam amino, jeung runtuyan asam amino.

A pangaruh signifikan dina formasi konformasi protéin pituin, atawa struktur tersiér gaduh interaksi hidrofobik jeung ionik, beungkeut hidrogén, jsb .. Dina peta ngeunaan gaya ieu kahontal konformasi térmodinamis expedient sahiji molekul protéin jeung stabilisasi na.

Struktur kuarternér

jenis ieu struktur molekul mangrupa hasil pakaitna tina sababaraha subunit kana kompleks molekul tunggal. Komposisi unggal subunit ngawengku struktur primér, sékundér jeung térsiér.